Lizozym (EC3.2.1.17) nazywany jest także dazą Murami lub hydrolazą glikanu N-acetylomureiny. W 1922 roku brytyjski bakteriolog A. Fleming odkrył, że w ludzkiej ślinie i łzach znajduje się enzym, który rozpuszcza ściany komórkowe bakterii. Ze względu na działanie bakteriolityczne nazwano go lizozymem. Od tego czasu lizozym znaleziono także w różnych tkankach i wydzielinach ludzi i zwierząt, a także w niektórych roślinach i mikroorganizmach. Wraz z pogłębianiem badań odkryto, że lizozym nie tylko rozpuszcza ściany komórkowe bakterii, ale także działa na ściany komórkowe grzybów, a jego mechanizm jest lepiej poznany. W ostatnich latach ludzie stosowali lizozym w leczeniu, konserwacji żywności, hodowli zwierząt i bioinżynierii, zgodnie z jego właściwościami bakteriolitycznymi, co ma pewną wartość aplikacyjną.
1. Rodzaje lizozymu
Lizozym można podzielić na dwie kategorie w zależności od różnych mikroorganizmów, a mianowicie lizozym ściany komórkowej bakterii i lizozym ściany komórkowej grzybów. Istnieją dwa rodzaje lizozymu w ścianie komórkowej bakterii, jeden to lizozym ściany komórkowej, który działa na wiązanie glikozydowe -1,4, a drugi to lizozym ściany komórkowej, który działa na „ogon” peptydu i część amidową. Lizozym ściany komórkowej grzybów obejmuje lizozym ściany komórkowej drożdży i lizozym ściany komórkowej pleśni.
Lizozym jest szeroko rozpowszechniony w przyrodzie i można go znaleźć w tkankach i wydzielinach człowieka, a także w tkankach zwierząt, przy czym największą jego zawartość znajduje się w białku jaja. Występuje także w innych tkankach roślinnych i komórkach drobnoustrojów. Według różnych źródeł jego charakter i mechanizm działania są nieco inne.
1.1 Lizozym z białka jaja
Lizozym z białka jaja stanowi 3,4–3,5% całkowitego białka białka jaja. Jako typowy przedstawiciel lizozymu jest obecnie kluczowym obiektem badań i jednym z najlepiej poznanych lizozymów. Składa się z 18 rodzajów 129 reszt aminokwasowych, z 4 wiązaniami SS, masą cząsteczkową 14 000, punktem izoelektrycznym 11,1, optymalną temperaturą 50 stopni i optymalną wartością pH 6-7. Jego właściwości chemiczne są bardzo stabilne, a jego struktura pozostaje stabilna, gdy wartość pH zmienia się gwałtownie z 1,2 do 11,3. Jest również bardzo stabilny pod wpływem ciepła i nie traci swojej aktywności pod wpływem pH 4 ~ 7 i 100 stopni przez 1 minutę. Jest to stabilne białko zasadowe, ale ma słabą stabilność termiczną w warunkach zasadowych.
Lizozym został również wyizolowany i oczyszczony z białka jaj innych ptaków, takich jak przepiórki, perliczki i indyki, a jego działanie jest bardzo podobne do lizozymu z białka jaja, a także składa się ze 129 aminokwasów. Chociaż kolejność ułożenia jest inna, ułożenie aminokwasów w częściach aktywnych jest w zasadzie takie samo.
1.2 Lizozym ludzki i ssaczy
Ludzki lizozym występuje w wydzielinach, takich jak łzy, ślina, śluz nosa i mleko, a także w gruczołach limfatycznych, białych krwinkach, wątrobie, nerkach i tkankach limfatycznych. 1 ml łez zawiera 7 mg lizozymu, a 1 ml mleka zawiera 0,1 ~ 0,5 mg. Ludzki lizozym składa się ze 130 reszt aminokwasowych, z 4 wiązaniami SS i masą cząsteczkową 14 600. Jego aktywność bakteriolityczna jest trzykrotnie większa niż lizozymu z białka jaja kurzego.
W przypadku lizozymu ssaków lizozym wyizolowano z mleka bydła, świń, kotów, królików, małp, koni, owiec i innych zwierząt. Jego właściwości chemiczne są podobne do właściwości ludzkiego lizozymu, ale jego struktura nie jest jasna, a jego aktywność bakteriolityczna jest znacznie niższa niż w przypadku ludzkiego lizozymu, około 3 000 razy. Ceng Lin (1999) zastosował metodę płytek agarowych do określenia zawartości lizozymu w siarze króliczej. Wyniki wykazały, że zawartość lizozymu w siarze wynosiła (7,96 2,01) μg/ml, a w mleku normalnym (5,01 1,32) μg/ml. Mechanizm działania lizozymu ludzkiego i ssaka jest taki sam jak lizozymu z białka jaja kurzego.
1.3 Lizozym roślinny
Obecnie lizozym wyizolowano z papai, fig, rzepy, jęczmienia i innych roślin, a jego masa cząsteczkowa wynosi około 24 000~29 100. Aktywność bakteriolityczna lizozymu roślinnego wobec Micrococcus lysocladium jest nie większa niż 1/3 aktywności lizozymu białka jaja kurzego, ale jego aktywność rozkładu do chityny koloidalnej jest 10 razy większa niż lizozymu białka jaja kurzego. Zhou Zewen (1994) wyizolował lizozym z kapusty pekińskiej. Wyniki wykazały, że aktywność właściwa lizozymu wynosiła 3 414. 6U/mg, a wielokrotność oczyszczania wyniosła 197,4. Lizozym zawarty w kapuście pekińskiej jest aktywny w szerokim zakresie temperatur i pH, optymalna temperatura to 60 stopni, a optymalna wartość pH to 5,8. Gao Xiangyang (1997) badał bakteriostatyczne działanie lizozymu rzodkiewki na trzy bakterie Gram-dodatnie oraz Proteus, Escherichia coli, Salmonella typhimurium, Pasteurella multocida, Salmonella pullorum, aerogenes i pięć grzybów, mianowicie Saccharomyces cerevisiae, Mucor racemosus, rhizopus nigricans, Aspergillus niger i Penicillium. Jednocześnie badano bakteriostatyczne działanie lizozymu rzodkiewki na sześć bakterii chorobotwórczych dla roślin, takich jak miękka zgnilizna kapusty, wrzód cytrusów, bakteryjna więdnięcie pomidora, choroba pasiastości ryżu, zaraza bakteryjna ryżu i bakteryjna więdnięcie tytoniu. Wyniki pokazują, że lizozym rzodkiewki ma różne działanie przeciwbakteryjne na powyższe szczepy.
1.4 Lizozym wytwarzany przez mikroorganizmy
Obecnie lizozym wytwarzany przez mikroorganizmy można podzielić na siedem kategorii: ① endo-N-acetyloheksozominidaza, która jest tym samym, co lizozym z białka jaja kurzego i niszczy wiązania glikozydowe -1,4 w peptydoglikanie ściany komórkowej bakterii; (2) amidaza, która odcina wiązanie kwas N-acetylomuraminowy -L-alanina pomiędzy NAM a „ogonem” peptydowym w peptydoglikanie ściany komórkowej bakterii; ③ Endopeptydaza rozrywa wiązanie peptydowe w „ogonie” i „mostku” peptydu; ④ -1,3, -1,6 glukanaza i mannanaza, które rozkładają ścianę komórkową komórek drożdży; ⑤ Chitozanaza, działając razem z glukanazą, może rozkładać pleśń i drożdże; ⑥ Fosforan mannanazy, działając razem z glukomannazą, może rozkładać protoplazmę; ⑦ Enzym chitozan rozkłada głównie śluz i Rhizopus.
1,5 Lizozym wytwarzany przez faga
Enzym jest specyficznym enzymem, który jest indukowany przez infekcję fagową, ale nie występuje w niezakażonych komórkach gospodarza.
Informacje zawarte w tym artykule pochodzą z Internetu i nie są wykorzystywane jako porada dotycząca leczenia ani porada inwestycyjna. Jeśli ten artykuł ma wpływ na Twoje prawa i interesy lub jesteś zainteresowany tym produktem, skontaktuj się z nami w odpowiednim czasie, abyśmy mogli zapewnić Ci dalszą pomoc